苏氨酸蛋白酶

苏氨酸蛋白酶是一个蛋白水解酶家族，在活性位点内含有苏氨酸(Thr)残基。这类酶的原型成员是蛋白酶体的催化亚基，但酰基转移酶会聚进化出相同的活性位点几何结构和机制。

苏氨酸蛋白酶使用其N端苏氨酸的仲醇作为亲核试剂进行催化。苏氨酸必须是N末端，因为相同残基的末端胺通过极化有序水而起到一般碱的作用，从而使醇去质子化以增加其作为亲核试剂的反应性。

催化分两步进行：

• 首先亲核试剂攻击底物形成共价酰基酶中间体，释放xxx个产物。
• 其次，中间体被水水解以再生游离酶并释放第二产物。
  • 在鸟氨酸酰基转移酶中，底物鸟氨酸（受体）代替水进行第二次亲核攻击，因此与酰基一起离开。

苏氨酸蛋白酶向相同N端活性位点组织的进化收敛。显示的是蛋白酶体（PB族，T1族）和鸟氨酸乙酰转移酶（PE族，T5族）的催化苏氨酸。另见：催化三联体

目前已识别出属于两个独立超家族的五个家族：Ntn折叠蛋白体（超家族PB）和DOM折叠鸟氨酸酰基转移酶（超家族PE）。这两个超家族代表了同一活动位点的两个独立的、趋同的演化。