谷氨酸蛋白酶

谷氨酸蛋白酶是一组在活性位点内含有谷氨酸残基的蛋白水解酶。这种类型的蛋白酶于2004年首次被描述，并成为第六种催化类型的蛋白酶。这组蛋白酶的成员以前被认为是一种天冬氨酸蛋白酶，但结构测定表明它属于一个新的蛋白酶家族。这组蛋白酶的xxx个结构是scytalidoglutamicpeptidase，其活性位点包含催化二元组、谷氨酸(E)和谷氨酰胺(Q)，因此得名eqolisin.这组蛋白酶主要存在于影响植物和人类的病原真菌中。

谷氨酸蛋白酶有两个独立的家族（G1和G2），并且分布有限。它们最初被认为仅限于主要在子囊菌门中的丝状真菌。然而，随后在细菌和古细菌中发现了谷氨酸蛋白酶。

在真菌Scytalidiumlignicola和Aspergillusnigervar.中发现了xxx个谷氨酸蛋白酶超家族。macrosporus，从中scytalidoglutamic肽酶（eqolisin）和aspergilloglutamic肽分别衍生。这两种蛋白酶包含活性位点Glu和Gln残基，并归入MEROPS家族G1。

一种会聚进化的谷氨酸肽酶，即颈前附属蛋白（噬菌体phi-29），在活性位点使用Glu和Asp双联体，被归类为MEROPS家族G2。

这些酶是酸性蛋白酶；例如，当使用酪蛋白作为底物时，eqolisin在pH2.0时最活跃。Eqolosins更喜欢P1位点的大氨基酸残基和P1'位点的小氨基酸残基。蛋白酶的一个特征是它对胃蛋白酶抑制素和S-PI（乙酰胃蛋白酶抑制剂）不敏感，它以前被归类为“胃蛋白酶抑制剂不敏感的羧基蛋白酶”。另一种“胃蛋白酶抑制剂不敏感羧基蛋白酶”属于丝氨酸蛋白酶亚科，丝氨酸羧基蛋白酶（sedolisin），于2001年发现。这些蛋白酶也不受DAN（重氮乙酰-DL-正亮氨酸甲酯）（7）的抑制，但可能被EPNP（1,2-环氧-3-（对-硝基苯氧基）丙烷）抑制。

eqolosin的活性位点包含独特的谷氨酸和谷氨酰胺催化二元组，它们参与底物结合和催化。这些残基充当亲核试剂，谷氨酸在反应的xxx阶段充当一般酸，向底物肽键中的羰基氧提供质子。一个或两个水分子可能参与提供羟基的反应，谷氨酸进一步向酰胺氮提供质子，导致肽键断裂。然后谷氨酰胺使谷氨酸恢复到其初始状态。