硫酸角质素

硫酸角质素（KS），也称为角质，是任意几种的硫酸化 糖胺聚糖已发现特别是在（结构性碳水化合物）角膜、软骨和骨。它也可以在中枢神经系统中合成，在损伤中它既参与发育，又参与胶质瘢痕的形成。硫酸角质素是大的，高度水合的分子，在关节中可以充当吸收机械冲击的垫层。

像其他糖胺聚糖一样，硫酸角质素是由重复的二糖单元组成的线性聚合物。硫酸角质素以蛋白聚糖（PG）的形式出现，其中KS链连接到称为核心蛋白的细胞表面或细胞外基质蛋白上。KS核心蛋白包括基膜聚糖、keratocan、mimecan、PRELP、osteoadherin和聚集蛋白聚糖。

硫酸角质素中的基本重复二糖单元是-3加尔β1-4的GlcNAc β1-。这可以在Gal或GlcNAc单糖之一或两者的碳6位（C6）处被硫酸化。但是，xxx将特定KS类型的详细基本结构视为由三个区域组成：

• 一种连接区域，KS链的一端与核心蛋白连接。
• 重复区域，-3组成的半乳糖β1-4的GlcNAc β1-重复的二糖单元和
• 链封端区域，位于KS链与蛋白质连接区域相反的一端。

单糖甘露糖位于硫酸角质素I型（KSI）的连接区域内。KSII重复区域内的二糖可能被岩藻糖基化，N-乙酰神经氨酸封盖所有II型硫酸角质素（KSII）链和最多70％的KSI型链的末端。

在角膜中发现的KS量比在软骨中高10倍，比在其他组织中高2-4倍。它是由角膜角膜细胞产生的，被认为在角膜水化的动态缓冲液中起着作用。在一种罕见的进行性疾病（称为黄斑角膜营养不良（MCDC））中，硫酸角质素的合成不存在（I型MCDC）或异常（II型MCDC）。

Osteoadherin、纤维调节素和PRELP是在发现核心蛋白骨和软骨，由N-连接的KS链改性。骨黏附素和纤维调节蛋白连接的KS链比角膜中的KS链短，通常长度为8-9个二糖单元。而角膜KSI由许多结构域组成，这些结构域显示出不同的硫酸化程度，其中最长的可能是长度为8-32个二糖单元。纤维调节蛋白KS的非还原性末端在结构上与KSII型硫酸角质素的非还原性末端更相似，而不是与角膜KSI相似。因此，认为KS结构由糖基转移酶的组织特异性可用性决定。而不是核心蛋白的连接类型。