蛋白质脂类相互作用

蛋白质类相互作用是膜蛋白对脂质物理状态的影响，反之亦然。

与理解膜的结构和功能相关的问题是：1) 内在膜蛋白是否与脂质紧密结合（参见环状脂质壳），与蛋白质相邻的脂质层的性质是什么？ 2）膜蛋白对膜脂的顺序或动力学有长期影响吗？ 3) 脂质如何影响膜蛋白的结构和/或功能？ 4）与层表面结合的外周膜蛋白如何与脂质相互作用并影响它们的行为？

一项大型研究工作涉及了解蛋白质是否具有特定脂质结合位点的方法，以及蛋白质-脂质复合物是否可以被认为是长寿的，按照典型酶转换所需时间的顺序，即 是 10-3 秒。

有两种方法可用于测量脂质与特定膜蛋白结合的相对亲和力。 这些涉及在含有感兴趣蛋白质的重组磷脂囊泡中使用脂质类似物：1) 自旋标记的磷脂在与膜蛋白相邻时会受到运动限制。 结果是 ESR 频谱中的一个分量变宽了。 实验光谱可以分析为两个成分的总和，一个是在大量脂质相中快速翻滚的物种，具有尖锐的光谱，另一个是与蛋白质相邻的运动受限的成分。 膜蛋白变性导致 ESR 自旋标记光谱进一步扩大，并进一步阐明膜脂-蛋白质相互作用 2) 自旋标记和溴化脂质衍生物能够淬灭膜蛋白的固有色氨酸荧光。 淬灭的效率取决于脂质衍生物和荧光色氨酸之间的距离。

大多数使用氘化磷脂的 2H-NMR 实验表明，蛋白质的存在对双层中脂质的有序参数或脂质动力学几乎没有影响，如弛豫时间所测量的。 NMR 实验得出的总体观点是 1) 边界脂质和游离脂质之间的交换速率很快，(107 sec−1)，2) 结合脂质的有序参数几乎不受与蛋白质相邻的影响，3) 酰基链重新定向的动力学在 109 sec-1 的频率范围内仅略微减慢，以及 4) 极性头基的定向和动力学同样不会因与跨膜蛋白相邻而受到任何实质性影响。 13C-NMR 光谱还提供了有关生物膜特定脂质-蛋白质相互作用的信息

使用非标记光学方法的最新结果已被用于显示肽和蛋白质相互作用如何影响双层顺序，特别是证明与双层和临界肽浓度的实时关联 之后肽渗透并破坏双层顺序。

固态核磁共振技术有可能产生关于膜蛋白内单个氨基酸残基动力学的详细信息。 然而，这些技术可能需要大量 (100–200 mg) 同位素标记的蛋白质，并且在应用于可能进行光谱分配的小蛋白质时提供最多的信息。

许多外周膜蛋白主要通过与完整膜蛋白的相互作用与膜结合。 但是有一组不同的蛋白质直接与脂质双层表面相互作用。 一些，如髓磷脂碱性蛋白和血影蛋白主要具有结构作用。 许多水溶性蛋白质可以瞬时或在特定条件下结合到双层表面。