网格蛋白

网格蛋白是一种在包被囊泡形成中起主要作用的蛋白质。 网格蛋白于1976年由Barbara Pearse首次分离并命名。它形成由3条网格蛋白重链和3条轻链组成的三叉形结构。 当 triskelia 相互作用时，它们会形成一个围绕囊泡的多面体晶格，因此这种蛋白质的名称来源于拉丁语 clathrum，意为晶格。 外壳蛋白，如网格蛋白，用于构建小囊泡以在细胞内运输分子。 囊泡的胞吞作用和胞吐作用允许细胞进行交流、转移营养、输入信号受体、在对细胞外世界进行采样后介导免疫反应以及清除组织炎症留下的细胞碎片。 内吞途径可以被病毒和其他病原体劫持，以便在感染期间进入细胞。

网格蛋白三曲臂由三个在其 C 末端相互作用的网格蛋白重链组成，每条约 190 kDa 的重链都有一个约 25 kDa 的轻链与其紧密结合。三个重链提供网格蛋白晶格的结构骨架，三个轻链被认为调节网格蛋白晶格的形成和分解。有两种形式的网格蛋白轻链，指定为 a 和 b。主要的网格蛋白重链位于人类的 17 号染色体上，存在于所有细胞中。22 号染色体上的第二个网格蛋白重链基因在肌肉中表达。

网格蛋白重链通常被描述为腿，有子结构域，代表脚（N-末端结构域），然后是脚踝、远端腿、膝盖、近端腿和三聚化结构域。 N 端结构域由七叶 β 螺旋桨结构组成。 其他域形成短 alpha 螺旋的超螺旋。 这最初是根据近端腿结构域的结构确定的，该结构域识别并由称为网格蛋白重链重复基序的较小结构模块组成。 轻链主要结合重链的近端腿部分，在三聚化结构域附近有一些相互作用。 网格蛋白“脚”处的 β-螺旋桨包含多个结合位点，用于与其他蛋白质相互作用。

当 triskelia 在溶液中聚集在一起时，它们可以以足够的灵活性相互作用以形成产生平坦晶格的 6 边环（六边形），或形成弯曲晶格所必需的 5 边环（五边形）。当许多三足动物连接起来时，它们可以形成一个篮子状的结构。显示的结构由 36 个三脚架构成，其中一个以蓝色显示。另一种常见的组件是截断的二十面体。 要包围一个囊泡，晶格中必须恰好有 12 个五边形。

在细胞中，细胞质中的网格蛋白 triskelion 与结合膜的衔接蛋白结合，一次将其三只脚中的一只连接到膜上。网格蛋白不能直接与膜或货物结合，而是使用衔接蛋白来做到这一点。这种 triskelion 将与其他附着膜的 triskelia 结合，形成六边形和五边形的圆形格子，让人想起足球上的面板，将膜拉入芽中。 通过构建 5 面环和 6 面环的不同组合，可以组装不同大小的囊泡。通常成像的最小网格蛋白笼，称为迷你外套，有 12 个五边形，只有两个六边形。即使是零六边形的更小的笼子也可能不是由天然蛋白质形成的，因为三脚趾的脚太笨重了。

网格蛋白在细胞质中形成圆形囊泡以进行细胞内运输方面起着关键作用。 网格蛋白包被的囊泡 (CCV) 选择性地在细胞膜、跨高尔基体网络和内体隔室中为多个膜交通通路分拣货物。 囊泡出芽进入细胞质后，外壳会迅速分解，从而使网格蛋白在囊泡被运送到各个位置的同时进行再循环。

衔接分子负责自组装和募集。 衔接蛋白的两个例子是 AP180 和 epsin。 AP180 用于突触小泡形成。 它将网格蛋白募集到膜上并促进其聚合。 Epsin 还将网格蛋白募集到膜上并促进其聚合，并且可以帮助使膜变形，因此网格蛋白包被的囊泡可以发芽。

在细胞中，漂浮在细胞质中的三足动物与衔接蛋白结合，一次将它的一只脚连接到细胞膜上。 skelion 将与附着在膜上的其他 skelion 结合，形成多面体晶格 skelion，将膜拉入芽中。 骨架不直接与膜结合，而是与识别膜表面分子的衔接蛋白结合。

网格蛋白除了包裹细胞器外，还有另外一个功能。 在非分裂细胞中，网格蛋白包被的囊泡不断形成。