胶原螺旋

在胶原蛋白中，胶原蛋白螺旋或2型螺旋是二级结构的主要形状。它由重复氨基酸序列甘氨酸 -X-Y 组成的三重螺旋组成，其中X和Y经常是脯氨酸或羟脯氨酸。甘氨酸，脯氨酸和羟脯氨酸必须处于正确配置的指定位置。

例如，在Y位置的羟脯氨酸增加了三重螺旋的热稳定性，但在X位置却没有。当羟基具有错误的构型时，也会阻碍热稳定。由于甘氨酸和脯氨酸含量高，胶原蛋白无法形成规则的α-螺旋和β-折叠结构。三个左旋螺旋线扭曲形成右旋三重螺旋。胶原蛋白三螺旋每转具有3.3个残基。由于脯氨酸和羟脯氨酸残基的吡咯烷环，空间排斥力可稳定三链中的每条链。当多肽链呈螺旋状延伸时，吡咯烷环彼此不相通 形式，比α螺旋的紧密盘绕形式开放得多。这三个链彼此氢键合。

所述氢键供体是肽的NH基团的甘氨酸残基。的氢键受体是在另一链残基的CO基团。羟脯氨酸的OH基团不参与氢键结合，但通过立体电子效应稳定了脯氨酸的反式异构体，因此稳定了整个三螺旋。胶原螺旋的崛起（超螺旋）为每个残基2.9Å（0.29 nm）。胶原蛋白三重螺旋的中心非常小且具有疏水性、螺旋的每三个残基必须与该中心接触。由于中心的空间很小且很小，因此只有甘氨酸侧链的小氢能够与中心相互作用。即使甘氨酸以外的氨基酸残基稍大，这种接触也是不可能的。