肌球蛋白

肌球蛋白是一个超级家族的马达蛋白为他们的角色中最知名的肌肉收缩，并在宽范围的其他的运动在过程真核生物。它们是ATP依赖性的，负责基于肌动蛋白的运动。该术语最初用于描述在横纹肌组织和细纹肌细胞中发现的一组类似的ATPase。平滑肌组织。在Pollard和Korn（1973）在棘孢棘阿米巴中发现了具有肌球蛋白样功能的酶之后，在真核生物的整个领域中发现了一系列范围广泛的肌球蛋白基因。

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尽管最初认为肌球蛋白仅限于肌肉细胞，但没有单一的“肌球蛋白”。相反，它是一个非常大的基因超家族，其蛋白质产物具有肌动蛋白结合，ATP 水解（ATP酶活性）和力传导的基本特性。几乎所有的真核细胞都含有肌球蛋白同工型。一些同工型在某些细胞类型（例如肌肉）中具有专门的功能，而其他同工型则无处不在。肌球蛋白的结构和功能在整个物种中是全球保守的，以至于兔肌肉肌球蛋白II将与变形虫的肌动蛋白结合。

大多数肌球蛋白分子由头，颈和尾结构域组成。

• 所述头部域结合丝状肌动蛋白，并使用ATP 水解产生的力，并以“散步”沿着朝向所述倒钩（+）端的灯丝（与肌球蛋白VI的例外，它朝向尖端）。
• 所述颈域用作接头和作为xxx臂，用于通过催化马达域产生换能力。颈部结构域还可以充当肌球蛋白轻链的结合位点，所述肌球蛋白轻链是形成大分子复合物的一部分并且通常具有调节功能的独特蛋白质。
• 的尾部结构域通常介导与货物分子和/或其它肌球蛋白相互作用亚基。在某些情况下，尾部区域可能在调节运动活动中起作用。

多种肌球蛋白II分子通过由ATP水解释放的能量提供动力的中风机制在骨骼肌中产生力量。动力中风发生在ATP水解后肌球蛋白分子释放磷酸盐，而肌球蛋白与肌动蛋白紧密结合。这种释放的作用是抵抗肌动蛋白的分子构象变化。ADP分子的释放导致肌球蛋白的所谓严格状态。新的ATP分子的结合将从肌动蛋白释放肌球蛋白。肌球蛋白内的ATP水解将导致其再次结合肌动蛋白以重复该循环。无数次中风的综合作用导致肌肉收缩。

整个真核生物门中发现的多种肌球蛋白基因根据发现时的不同方案命名。因此，在尝试比较生物体内和生物体之间的肌球蛋白蛋白的功能时，该命名法可能会有些混乱。

骨骼肌肌球蛋白是肌球蛋白超家族中最显着的一种，由于其肌纤维丰富，是最早被发现的。该蛋白质构成肌节的一部分，并形成由多个肌球蛋白亚基组成的大分子丝。在心肌，平滑肌和非肌肉细胞中发现了类似的形成细丝的肌球蛋白。然而，从1970年xxx始，研究人员开始在简单的真核生物中发现新的肌球蛋白基因，该蛋白编码充当单体的蛋白质，因此被称为I类肌球蛋白。这些新的肌球蛋白统称为“非常规肌球蛋白”。并且已经发现在肌肉以外的许多组织中。这些新的超家族成员已根据从其头部域的氨基酸序列比较得出的系统发育关系进行了分组，每个类别均分配有罗马数字 。非常规的肌球蛋白也具有发散的尾部结构域，表明独特的功能。从一个祖先进化可能肌球蛋白的现在多样化的前体。

对不同肌球蛋白氨基酸序列的分析表明，尾部结构域之间存在很大的变异性，但头部结构域序列却具有很强的保守性。大概是这样，肌球蛋白可以通过它们的尾巴与大量不同的货物相互作用，而每种情况下沿着肌动蛋白丝移动的目标保持不变，因此在电机中需要相同的机械。例如，人类基因组包含40多种不同的肌球蛋白基因。

这些形状上的差异还决定了肌球蛋白可以沿着肌动蛋白丝移动的速度。ATP的水解和随后的磷酸基团的释放引起“动力冲程”，其中重链的“xxx臂”或“颈部”区域被向前拖动。由于动力冲程始终将xxx臂移动相同的角度，因此xxx臂的长度决定了货物相对于肌动蛋白丝的位移。即使xxx臂承受相同的角位移，较长的xxx臂也会导致货物越走越远的距离–就像腿长的人在每一步中都可以走得更远。

副肌球蛋白是一种93-115kDa的大型肌肉蛋白，已在多种无脊椎动物门中进行了描述。无脊椎动物的粗细丝被认为是由肌球蛋白包围的内部副肌球蛋白核心组成。肌球蛋白与肌动蛋白相互作用，导致纤维收缩。副肌球蛋白是在许多不同的无脊椎动物物种中发现的，例如，腕足、Sipunculidea、线虫、环节动物、软体动物、蛛形纲和昆虫。副肌球蛋白负责“捕获”机制，该机制能够以极少的能量消耗实现肌肉的持续收缩，从而使蛤可长时间保持闭合。