糖基化

糖基化是指碳水化合物（或"糖"），即糖基供体，与另一分子（糖基受体）的羟基或其他官能团相连，以形成糖共轭物的反应。在生物学中（但并不总是在化学中），糖基化通常指的是酶催化的反应，而糖化（也有"非酶促糖化"和"非酶促糖基化"）可能指的是非酶促反应（尽管在实践中，"糖化"通常更具体地指的是Maillard型反应）。糖基化是一种共同翻译和翻译后修饰的形式。糖类在膜和分泌蛋白中发挥着各种结构和功能作用。大多数在粗面内质网中合成的蛋白质都要经过糖基化。糖基化也存在于细胞质和细胞核中的O-GlcNAc修饰。聚合糖基化是工程抗体绕过糖基化的一个特点。产生了五类糖类。连接到天冬酰胺或精氨酸侧链的氮的N-连接糖。N-连接糖基化需要一种特殊的脂质的参与，这种脂质被称为磷酸多里酚；O-连接糖连接到丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、羟赖氨酸或羟脯氨酸侧链的羟基，或连接到脂质上的氧，如通过磷酸丝氨酸的磷酸盐连接的神经酰胺磷酸多糖；C-连接糖，一种罕见的糖基化形式，其中糖被添加到色氨酸侧链的碳。Aloin是少数天然存在的物质之一。糖基化，即添加GPI锚，通过糖链将蛋白质与脂质连接起来。目的糖基化是将碳水化合物共价连接到目标大分子，通常是蛋白质和脂质的过程。这种修饰具有各种功能。例如，一些蛋白质如果不经过糖基化就不能正确折叠。在其他情况下，除非蛋白质含有在某些天冬酰胺残基的酰胺氮处连接的寡糖，否则蛋白质就不稳定。糖基化对糖蛋白的折叠和稳定性的影响是双重的。首先，高溶性的糖可能有直接的物理化学稳定作用。其次，N-连接糖介导了糖蛋白在内质网中折叠的一个关键质量控制检查点。糖基化还通过称为凝集素的糖结合蛋白在细胞间的粘附中起作用（免疫系统细胞采用的机制），凝集素能识别特定的碳水化合物分子。糖基化是优化许多基于糖蛋白的药物（如单克隆抗体）的一个重要参数。糖基化也是ABO血型系统的基础。正是由于糖基转移酶的存在或不存在，决定了哪些血型抗原被呈现，从而表现出什么样的抗体特异性。

这种免疫学作用很可能推动了糖类异质性的多样化，并为病毒的人畜共患病传播设置了障碍。此外，糖基化经常被病毒用来保护潜在的病毒蛋白不被免疫识别。一个重要的例子是人类免疫缺陷病毒的包膜尖峰的密集聚糖屏蔽。总的来说，糖基化需要通过塑造它的可能的进化选择压力来理解。在一个模型中，多样化可以被认为纯粹是内源性功能（如细胞贩运）的结果。然而，更有可能的是，多样化是由逃避病原体感染机制（如螺旋杆菌对末端糖残基的附着）驱动的，然后多细胞生物体内的多样性被内源性地利用。

也可以调节蛋白质的热力学和动力学稳定性。

糖基化增加了蛋白质组的多样性，因为糖基化的几乎每个方面都可以被修改，包括。糖苷键--糖连接的部位糖的组成--与特定蛋白质连接的糖的类型糖的结构--可以是无支链或支链的糖糖的长度--可以是短链或长链的寡糖机制糖基化有多种机制，但大多数有几个共同特点。糖基化，与糖化不同，是一个酶的过程。事实上，糖基化被认为是最复杂的翻译后修饰，因为涉及大量的酶促步骤。供体分子通常是活化的核苷酸糖。该过程是非模板化的（不像DNA转录或蛋白质翻译）；相反，细胞依赖于将酶分离到不同的细胞区间（如内质网、高尔基体中的贮藏室）。因此，糖基化是一种特定部位的修饰。类型N-连接糖基化N-连接糖基化